Die vorliegende wissenschaftliche Arbeit beschreibt die Darstellung von Häm-analogen Kofaktoren und deren Verwendung im Kofaktoraustausch an Pferdeherz-Myoglobin.
Dabei war ein Hauptziel die gezielte Weiterentwicklung der Synthese von biomimetischen Corrol- und Porphyrin-Komplexen. Als Startpunkt diente ein literaturbekanntes Corrol mit Methylpropionat-Seitenketten, dessen Chemie mit neuen Molybdän-, Rhenium-, Antimon- und Nickelkomplexen erweitert werden konnte.
Zur Optimierung wurde eine Serie von Corrolen etabliert, die anstelle der Methylestergruppen hydrogenolysierbare Benzylester-Gruppen tragen. Mit dieser Strategie lassen sich die gewünschten amphipolaren und biomimetischen Metallcorrolcarbonsäuren erfolgreich rein darstellen.
Der Einsatz der Benzylester-Funktion bei der Darstellung von Protoporphyrin-IX-Komplexen wurde ebenfalls untersucht.
Die neuen Corrol- und Porphyrin-Kofaktor-Analoga wurden in Pferdeherz-Apo-Myoglobin inkubiert und die erhaltenen biohybriden Proteine mittels UV/Vis-Spektroskopie sowie Massenspektrometrie charakterisiert.
Aktualisiert: 2022-12-30
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Mit dieser Schrift wollen die Autoren Einblicke in die universitäre Forschungstätigkeit einer enzymologischen Abteilung geben, die sich über einen relativ langen Zeitraum der Aufklärung von Beziehungen zwischen der katalytischen Funktion von Thiamindiphosphat-Enzymen und deren dreidimensionaler Struktur widmete.
Während im Laufe der Zeit die Anzahl der untersuchten Spezies dieser Enzymklasse zunahm, beziehen sich die hier zusammengefasst dargestellten Resultate hauptsächlich auf das Enzym Pyruvatdecarboxylase, an dem die Forschungsarbeiten in den 30er Jahren des vorigen Jahrhunderts mit Modellversuchen an Amino-Verbindungen von Langenbeck (1933) begannen und in Einzelprojekten unter speziellen Gesichtspunkten und mit verschiedenen Untersuchungsmethoden bis in die Gegenwart fortgesetzt worden sind.
Pyruvatdecarboxylase war als Modellenzym aus mehreren Gründen interessant. Das in ausreichenden Mengen aus natürlich vorkommenden Hefen mit relativ geringem Aufwand zu präparierende Enzym katalysiert die quasi-irreversible Decarboxylierung von alpha-Ketosäuren zu den entsprechenden Aldehyden und ist damit eine der wichtigsten Quellen für das von lebenden Organismen produzierte Kohlendioxid. Besonders interessant ist Pyruvatdecarboxylase als charakteristischer Vertreter einer Klasse von Biokatalysatoren, deren Katalyseleistung von spezifischen, am Zellstoffwechsel beteiligten Metaboliten gesteuert wird. Da alpha-Ketosäuren auch an anderen Stoffwechselprozessen beteiligt sind, ist die von der Substratkonzentration kontrollierte Katalyseleistung dieser Enzyme eine entscheidende Voraussetzung für die Aufrechterhaltung einer stabilen Konzentration dieser Metabolite innerhalb der Zelle.
Aktualisiert: 2021-12-20
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